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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖子政治意识的繁琐性和更多N-glycoproteins低把你想表达出来关卡促使对N-glycosylation组成部分的表现的介绍甚为吃力。在检查测量低丰度的N糖基化呈现蛋清或肽段时,各举掺入巨大未呈现的蛋清肽断,这很便捷将低丰度的糖基化呈现蛋清肽段的卫星信号遮盖住。凝素亲和法是到目前为止糖蛋清质组学中应运很广泛的拆分聚集的办法。凝集素(lectin)有的是类糖配合蛋清质,能专业掌握某些层次性组成部分的单糖或聚糖中当前的糖基字段而与之配合,因此与糖链不可逆转非共价配合,糖蛋清或糖肽被凝集素捕捉到以后,一般来说用当前的单糖实现恶性竞争配合凝集素将糖蛋清或糖肽洗刷算下来。 球脂肪酸根据酶解后巧用凝集素(lectin)丰度N-糖基化肽段,那么用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中切除术链接在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该解决因为Asn原子核结构量添加2.9890Da。随后用高的精密度LC-MS质谱仪检则脱糖后的肽段,在检索系统数据显示库,确保脱糖后原子核结构量与它说法原子核结构量的转化各种糖基化装饰肽段的队列,得以选择该球脂肪酸的N-糖基化位点。N-糖基化位点选择随后,再巧用label-free的作用对其去降钙素原检测解析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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